Pflanzenkollagen in diätetischen Nahrungsergänzungsmitteln: Mythos oder Realität? Tiefe Analyse
Teil 1: Kollagen – die Grundlage von Leben und Schönheit
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Was ist Kollagen? Chemische Struktur und Funktionen.
Kollagen ist ein fibrilläres Protein, das die Hauptstrukturkomponente des Bindegewebes im Körper des Menschen und der Tiere ist. Es ist ungefähr 30% der Gesamtmasse des Proteins im Körper und ein Schlüsselelement der Haut, Knochen, Sehnen, Bänder, Knorpel, Blutgefäßen und anderen Geweben. Der Name stammt aus dem griechischen Wort “κ ne & lgr; α” (Kolla), was Klebstoff bedeutet, das seine Rolle bei der Verbindung von Zellen und Geweben widerspiegelt.
Auf molekularer Ebene ist Kollagen eine komplexe Spiralstruktur, die aus drei umeinander verdrehten Polypeptidketten besteht. Diese Ketten, die Alpha genannt, sind durch die sich wiederholende Sequenz von Aminosäuren gekennzeichnet: Glycin-Xy, wobei X und Y am häufigsten durchdringen und hydroxyprolin sind. Glycin befindet sich immer in jeder dritten Position, wodurch die Ketten fest in eine dreifache Spirale verdreht werden können. Es ist diese dreifache Spiralstruktur, die Kollagen ihre einzigartige Kraft und Widerstand gegen Dehnung verleiht.
Innerhalb der dreifachen Spirale werden Aminosäuren durch kovalente Bindungen miteinander verbunden, die die Struktur stabilisieren und ihre Steifigkeit gewährleisten. Hydoxyprolin, ein Derivat eines Prolins, spielt eine wichtige Rolle bei der Stabilisierung der dreifachen Spirale durch Wasserstoffbindungen. Vitamin C ist ein Cofaktor im Prozess der Hydroxylierung des Prolins, sodass sein Mangel zu einer Verletzung der Kollagensynthese und -schurke führen kann.
Es gibt viele Arten von Kollagen, von denen jede eine einzigartige Struktur und Funktion hat. Heute werden etwa 28 Arten von Kollagen identifiziert, aber am häufigsten sind:
- Typ und: Der häufigste Typ ist etwa 90% Kollagen im Körper. Es befindet sich in Haut, Knochen, Sehnen, Bändern, Hornhaut, Dentina. Bietet die Stärke und Elastizität dieser Gewebe.
- Typ II: Die Hauptkomponente des Knorpels. Bietet Elastizität und Abschreibung in den Gelenken.
- Typ III: In der Haut, Blutgefäßen, Lungen, Darm. Ist verantwortlich für die Elastizität und die Aufrechterhaltung der Struktur dieser Organe. Oft mit einem Kollagen vom Typ I gefunden.
- Typ IV: Die Hauptkomponente von Basalmembranen, die Epithel- und Endothelzellen unterstützen. Spielt eine wichtige Rolle bei der Filter- und Barrierefunktion.
- Typ V: Befindet sich in der Haut, Haare, Plazenta. Reguliert die Bildung von Kollagenfasern anderer Typen.
Kollagenfunktionen im Körper sind vielfältig und kritisch für die Aufrechterhaltung der Gesundheit und der normalen Funktionsweise von Geweben und Organen:
- Strukturelle Unterstützung: Kollagen liefert die Festigkeit und Elastizität der Haut, Knochen, Sehnen, Bänder und Knorpel. Es bildet einen Rahmen, der diese Stoffe unterstützt und es ihnen ermöglicht, Lasten und Verformungen standzuhalten.
- Wundheilung: Kollagen spielt eine wichtige Rolle im Heilungsprozess von Wunden. Es trägt zur Bildung neuer Stoffe und zur Schließung von Defekten bei. Kollagenfasern dienen als Matrix für die Zellmigration und Ablagerungen neuer Komponenten der extrazellulären Matrix.
- Abschreibung: Typ -II -Kollagen, das in knorpeligem Gewebe enthalten ist, liefert eine Abschreibung in den Gelenken und schützt die Knochen während der Bewegung vor Schäden.
- Elastizität: Typ -III -Kollagen liefert die Elastizität der Haut- und Blutgefäße, sodass sie sich dehnen und in ihren ursprünglichen Zustand zurückkehren können.
- Zelluläre Adhäsion: Kollagen ist an der Zelladhäsion an extrazelluläre Matrix beteiligt, was für das normale Funktion und das Überleben von Zellen erforderlich ist.
- Substanzen Transport: Kollagen in Basalmembranen sind am Transport von Substanzen zwischen Zellen und Blutgefäßen beteiligt.
Mit zunehmendem Alter nimmt die Synthese von Kollagen im Körper ab, was zu einer Verschlechterung des Hautzustands (das Auftreten von Falten, den Verlust der Elastizität), die Schwächung von Knochen, Gelenken und Bändern führt und die Heilung von Wunden verlangsamt. Die Synthese von Kollagen wird durch verschiedene Faktoren wie Alter, Genetik, Ernährung, Exposition gegenüber ultravioletten Strahlung und Rauchen beeinflusst. Die Aufrechterhaltung eines ausreichenden Kollagenniveaus im Körper ist wichtig für die Aufrechterhaltung von Gesundheit und Jugend.
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Arten von Kollagen: von i bis xxviii. Wo treffen sie sich und wofür sind sie verantwortlich?
Wie bereits erwähnt, werden etwa 28 Arten von Kollagen identifiziert, von denen jede eine einzigartige Struktur und Funktion hat. Obwohl alle aus drei Alpha -Konzepten bestehen, variieren die Aminosäurezusammensetzung und der Modifikationsgrad dieser Ketten, was ihre spezifischen Eigenschaften und ihre Verteilung in den Geweben bestimmt. Hier werden wir die häufigsten und wichtigsten Kollagenarten betrachten:
- Typ und: Der häufigste Typ, der etwa 90% Kollagen im Körper entspricht. Es besteht aus zwei Alpha-1-Ketten und einer Alpha-2-Ketten. Das Kollagen vom Typ I hat eine hohe Zugfestigkeit und ist die Hauptkomponente der Haut, Knochen, Sehnen, Bänder, Hornhaut, Zähnen und faserigen Knorpel. Es ist verantwortlich für die Stärke und Elastizität dieser Gewebe, wodurch deren Widerstand gegen mechanische Belastungen sichergestellt wird. In der Haut des Typs Typ I bildet der Typ der Typ dichte Fasern, die die Struktur der Dermis unterstützen und die Bildung von Falten verhindern. In den Knochen bildet er eine mineralisierte Matrix, die ihre Härte und Stärke gewährleistet. In Sehnen und Bändern bildet es Parallelly Fasern, die Stärke von den Muskeln bis zu Knochen übertragen.
- Typ II: Die Hauptkomponente des Hyalin- und elastischen Knorpels, der die Oberfläche der Gelenke bedeckt und Stoßdämpfung und Gleiten liefert. Typ-II-Kollagen besteht aus drei identischen Alpha-1-Ketten. Es bildet dünnere Fibrillen als Typ -I -Kollagen und hat mehr Elastizität. Diese Art von Kollagen spielt eine wichtige Rolle bei der Aufrechterhaltung der Gesundheit der Gelenke und der Verhinderung der Entwicklung von Arthrose. Es ist auch im Glaskörper des Auges enthalten.
- Typ III: Es wird oft zusammen mit einem Typ -I -Kollagen in Haut, Blutgefäßen, Lungen, Darm und anderen Organen gefunden. Typ-III-Kollagen besteht aus drei identischen Alpha-1-Ketten. Es bildet dünnere und lose Fasern als Typ -I -Kollagen und verleiht Gewebe Elastizität und die Fähigkeit, sich zu dehnen. Diese Art von Kollagen ist besonders wichtig für die Heilung von Wunden, da sie eine temporäre Matrix bildet, die später durch Typ -I -Kollagen ersetzt wird. Typ -III -Kollagenmangel kann zu Krankheiten wie dem ELERS DANLOS -Syndrom führen.
- Typ IV: Die Hauptkomponente von Basalmembranen, dünne Schichten extrazellulärer Matrix, die epitheliale und Endothelzellen stützen. Typ -IV -Kollagen bildet keine Fibrillen, sondern ein Netzwerk, das strukturelle Unterstützung und Filterung bietet. Es spielt eine wichtige Rolle bei der Aufrechterhaltung der Barrierefunktion und der Regulierung der Permeabilität von Basalmembranen. Defekte im Typ -IV -Kollagen können zu Nierenerkrankungen wie dem Alport -Syndrom führen.
- Typ V: In Haut, Haaren, Plazenta und anderen Stoffen enthalten. Es beteiligt sich an der Regulierung der Bildung von Kollagenfasern anderer Typen, insbesondere der Typ -I -Kollagen. Coralgen V -Typ hilft, den Durchmesser und die Struktur von Kollagenfibrillen zu kontrollieren und ihre korrekte Organisation zu bieten.
- Typ VI: Weit verbreitet in verschiedenen Geweben, einschließlich Haut, Knorpel, Blutgefäßen und interstitiellem Gewebe. Es interagiert mit anderen Arten von Kollagen und Komponenten der extrazellulären Matrix und spielt eine Rolle bei der Organisation und Stabilisierung von Geweben. VI -Kollagen ist wichtig, um die Integrität von Bindegewebe aufrechtzuerhalten und die Entwicklung von Muskeldystrophie zu verhindern.
- Typ VII: Es bildet Ankerfibrillen, die die Basalmembran mit dem darunter liegenden Bindegewebe verbinden. Es ist besonders wichtig für die Haut, wo es eine starke Verbindung zur Dermis herstellt. Mutationen im Gen -Codierungstyp VII -Kollagen führen zu einer bullösen Epidermolyse, einer Krankheit, die durch die Bildung von Blasen auf der Haut gekennzeichnet ist.
- Typ VIII: In Endothelzellen enthalten und ist an der Regulation der Angiogenese (der Bildung neuer Blutgefäße) beteiligt.
- Typ IX: In Knorpel enthalten und interagiert mit Typ -II -Kollagen, stabilisiert seine Struktur und stellt die Stabilität des Knorpels zur Deformation sicher.
- Typ X: Es ist in einem hypertrophen Knorpel in Knochenwachstumszonen enthalten und spielt eine Rolle bei der Ossifikation.
- Typ xi: In Knorpel enthalten und reguliert die Bildung von Kollagenfibrillen vom Typ II.
- Asiers von xii: In Sehnen, Bändern und anderen Stoffen enthalten, die mechanischer Spannung ausgesetzt sind. Es interagiert mit Typ -I -Kollagen und verbessert seine Stärke.
- Typ xiii: Ein Transmembrankollagen, das in verschiedenen Geweben enthalten ist und an der Zelladhäsion und Alarm beteiligt ist.
- Typ XIV: In der Haut enthalten und an der Regulierung der Bildung von Kollagenfibrillen vom Typ I beteiligt.
- Typ XV: In Basalmembranen enthalten und an der Regulation der Angiogenese beteiligt.
- Typ XVI: Weit verbreitet in verschiedenen Geweben verteilt und ist an der Zelladhäsion und Alarmanlage beteiligt.
- Typ XVII: Das in der Haut enthaltene Transmembrankollagen und die Teilnahme an der Integrität der Epidermis.
- Typ xviii: In Basalmembranen enthalten und an der Regulation der Angiogenese beteiligt. Ein Fragment des Kollagens vom XVIII -Typ, Endostatin, ist ein starker Inhibitor der Angiogenese.
- Geben Sie XIX ein: Im Knorpel enthalten und ist an der Regulierung der Bildung von Kollagenfibrillen vom Typ II beteiligt.
- Typ xx: In der Hornhaut enthalten und ist an der Aufrechterhaltung ihrer Transparenz beteiligt.
- Typ xxi: Im Knorpel enthalten und ist an der Regulierung der Bildung von Kollagenfibrillen vom Typ II beteiligt.
- Typ xxii: Enthält an der Stelle der Bindung der Muskeln an die Sehnen und ist an der Stromübertragung beteiligt.
- Typ xxiii: Ein Transmembrankollagen, das in verschiedenen Geweben enthalten ist und an der Zelladhäsion und Alarm beteiligt ist.
- Geben Sie XXIV ein: Im Auge enthalten und ist an der Aufrechterhaltung seiner Struktur beteiligt.
- Asiers von xxv: Im Gehirn enthalten und ist an der neuronalen Funktion beteiligt.
- Typ xxvi: In den Hoden enthalten und beteiligt sich an der Spermatogenese.
- Typ xxvii: Im Knorpel enthalten und ist an der Regulierung der Bildung von Kollagenfibrillen vom Typ II beteiligt.
- Typ xxviii: In der Haut enthalten und ist an der Aufrechterhaltung seiner Struktur beteiligt.
Das Verständnis der Vielfalt und Funktionen verschiedener Arten von Kollagen ist wichtig für die Entwicklung wirksamer Strategien zur Aufrechterhaltung der Gesundheit und zur Verhinderung von Krankheiten, die mit einer Verletzung seiner Synthese und ihres Stoffwechsels verbunden sind.
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Kollagensynthese: Stufen, notwendige Cofaktoren (Vitamin C, Kupfer, Zink, Silizium).
Die Kollagensynthese ist ein komplexer Multi -Stufe -Prozess, der in Zellen auftritt, hauptsächlich Fibroblasten, Chondrozyten und Osteoblasten. Es umfasst die Transkription von Kollagengenen, mRNA -Sendungen, posttranslataler Modifikationen, der Zusammenstellung einer dreifachen Spirale und der Sekretion von Kessel in einen extrazellulären Raum. In jeder Phase dieses Prozesses werden bestimmte Enzyme und Cofaktoren benötigt.
Der Prozess der Kollagensynthese kann in die folgenden Hauptphasen unterteilt werden:
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Kollagengene Transkription: Im ersten Stadium tritt die Transkription von Genen, die die Alpha -Kapitel von Kollagen codieren, im Käfigkern auf. Verschiedene Arten von Kollagen werden von verschiedenen Genen codiert. Zum Beispiel Gene Col1a1 Und Col1a2 Alpha-1- und Alpha-2-Ketten von Kollagen Typ I sind codiert. Die Transkription wird durch verschiedene Transkriptionsfaktoren reguliert, die als Reaktion auf bestimmte Signale und Wachstumsfaktoren aktiviert werden.
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MRNA -Übersetzung: Nach der Transkription der mRNA, die die Alpha -Kapitel von Kollagen codiert, wird vom Kern zum Zytoplasma transportiert, wo es auf Ribosomen ausgestrahlt wird. Infolge der Übertragung werden Polypeptidketten gebildet, die als Prevrov-alpha-spezifische Spezifikation bezeichnet werden.
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Post -Translationsmodifikationen: Ein Sprod-Alpha-Chain ist einer Reihe posttranslativer Modifikationen im endoplasmatischen Retikulum (ER) und des Golji-Apparats unterzogen. Diese Modifikationen sind für die korrekte Zusammenstellung einer dreifachen Spirale erforderlich und geben Kollagen die einzigartigen Eigenschaften. Zu den wichtigsten Änderungen der Post -Translatation gehören:
- Hydroxifikation Prolina und Lin: Die Hydroxylierung von Prolin und Lysin ist die Schlüsselstufe bei der Synthese von Kollagen. Es wird durch die Enzyme katalysiert, die-4-Hydroxylase, verschüttet-3-Hydroxylase und Lysil-Hydroxylase. Diese Enzyme erfordern Vitamin C (Ascorbinsäure) als Cofaktor. Die Hydroxylierung des Prolins ist notwendig, um die Dreifachkollagenspirale durch Wasserstoffbrückenbindungen zu stabilisieren. Für die anschließende Glykosylierung und die Bildung von Querverbindungen zwischen Kollagenfasern sind die Lizinhydroxylierung erforderlich. Der Mangel an Vitamin C führt zu einer Verletzung der Hydroxylierung von Prolin und Lysin, was zur Bildung instabiler Kollagen und zur Entwicklung von Skorbut führt.
- Glycosylisation Lin: Einige Rückstände von Hydroxylizin sind Glykosylierung, d. H. Glukose oder Galactose verbinden. Die Glykosylierung beeinflusst die Löslichkeit und Wechselwirkung von Kollagen mit anderen Komponenten der extrazellulären Matrix.
- Die Bildung von Disulfidverbindungen: In den N-Confer-Regionen der Spaen Alpha-spezifischen Bindungen werden zwischen den Überresten von Cystein Disulfidbindungen gebildet. Diese Verbindungen stabilisieren die Struktur der Punktion und erleichtern ihre Baugruppe in einer dreifachen Spirale.
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Zusammenstellung einer dreifachen Spirale: Nach posttranslativen Modifikationen sind die drei Alpha-Kapitel ausgerichtet und beginnen sich zu verdrehen und bilden eine dreifache Spirale des Caulsollagen. Die Baugruppe beginnt mit den C-Confer-Regionen und erstreckt sich allmählich auf die N-Konfusionsbereiche. Glycine, das sich in jeder dritten Position in einer Aminosäuresequenz befindet, spielt eine wichtige Rolle bei der Bildung einer dreifachen Spirale. Proilin und Hydroxyprolin stabilisieren auch die Struktur der Spirale.
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Prokollagen -Sekretion: Die gebildete Punktion wird von ER zum Golgi -Apparat transportiert, wo sie weiter verarbeitet und in sekretorischen Vesikeln verpackt wird. Dann verschmelzen die Vesiculas mit der Zellmembran, und die Punktion wird in den extrazellulären Raum freigesetzt.
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Protoolytische Verarbeitung von Kauklen: Im extrazellulären Raum wird das Prokollagen Prollagen-N-Peptidase Pricollagen-n-Peptidase Pricollagen-C-C-Peptidase unterzogen. Diese Enzyme werden durch N- und C-Konsum-Peptiden, Telopeptide genannt, aus dem Prollagen-Molekül versteckt und verwandeln sie in ein Tropollagen. Telepeptide verhindern eine vorzeitige Aggregation von Propcollagen in der Zelle.
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Zusammenstellung von Kollagenfibrillen: Tropollagen -Moleküle sind im extrazellulären Raum selbst organisiert und bilden Kollagenfibrillen. Dieser Prozess umfasst die Seitenaggregation der Tropollagen -Moleküle und deren geordnete Lage.
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Bildung von Querbindungen: Kollagenfibrillen werden durch die Bildung von Querverbindungen zwischen den Molekülen des Tropollagen stabilisiert. Dieser Prozess wird durch die Enzym Liziloxidase katalysiert, die Kupfer als Cofaktor benötigt. Liziloxidase oxidiert die Überreste von Lysin und Hydroxylizin, die Aldehyde bilden, die dann spontan mit anderen Überresten von Lysin oder Hydroxylizin reagieren und Querbindungen bilden. Querbindungen erhöhen die Festigkeit und Stabilität von Kollagenfasern, um sich zu dehnen und zu degradieren.
Für die normale Synthese von Kollagen ist eine ausreichende Anzahl spezifischer Cofaktoren erforderlich:
- Vitamin C (Ascorbinsäure): Es ist für die Hydroxylierung von Prolin und Lysin erforderlich, die wichtigsten Phasen bei der Stabilisierung der dreifachen Kollagen -Spirale.
- Kupfer: Es ist für die Aktivität des Enzyms von Lyisiloxidase erforderlich, das die Bildung von Querverbindungen zwischen Kollagenfasern katalysiert.
- Zink: Beteiligt sich an der Regulation der Expression von Kollagengenen und der Aktivität von Enzymen, die an der Synthese von Kollagen beteiligt sind. Es ist auch notwendig, um Wunden zu heilen.
- Silizium: Es wird angenommen, dass Silizium eine Rolle bei der Stabilisierung von Kollagenfasern und der Erhöhung ihrer Stärke spielt. Der Mechanismus seiner Wirkung wurde nicht vollständig untersucht, aber es wird angenommen, dass er an der Bildung von Querverbindungen und der Verbesserung der Gewebehydratation beteiligt ist.
Der Mangel an diesen Cofaktoren kann zu einer Verletzung der Kollagensynthese und der Entwicklung verschiedener Krankheiten führen, die mit einer unzureichenden Festigkeit und Elastizität des Bindegewebes verbunden sind. Daher ist es wichtig, eine ausreichende Aufnahme dieser Nährstoffe mit Lebensmitteln oder in Form von Zusatzstoffen zu gewährleisten.
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Kollagen -Zerstörung: METRIX -Metalloproteinase (MMP), Faktoren, die die Aktivität von MMP (UV -Strahlung, Entzündung, Glykation) beeinflussen.
Die Zerstörung von Kollagen ist ein normaler physiologischer Prozess, der für die Umgestaltung des Gewebes, die Wundheilung und das Wachstum erforderlich ist. Eine übermäßige Zerstörung von Kollagen kann jedoch zu verschiedenen Krankheiten wie Arthrose, rheumatoider Arthritis, Atherosklerose, Tumorwachstum und Alterung der Haut führen.
Die Zerstörung von Kollagen erfolgt hauptsächlich durch die Familie der Enzyme, die als Matrix -Metall -Transteins (MMP) bezeichnet werden. MMP ist eine zinkabhängige Endopeptidase, die die verschiedenen Komponenten der extrazellulären Matrix, einschließlich Kollagen, Elastin, Fibronektin und Laminin, teilen kann. Es gibt mehr als 20 verschiedene Arten von MMP, von denen jede seine eigene Spezifität für Substrat und Regulierung hat.
MMP werden je nach Substratspezifität und -struktur in mehrere Untergruppen eingeteilt:
- Colagenhana: Das fibrilläre Kollagen von I-, II- und III -Typen ist gespalten. Dazu gehören MMP-1 (Collagenase-1), MMP-8 (Collagenase-2) und MMP-13 (Collagenase-3). Kollagenasen spielen eine Schlüsselrolle bei der Zerstörung von Kollagen während des Umbaues von Geweben und der Heilung von Wunden.
- Polatinaz: Das denaturierte Kollagen (Gelatine) sowie das Kollagen von IV- und V -Typen brechen zusammen. Dazu gehören MMP-2 (Gelatinase A) und MMP-9 (Gelatinaz B). Vidinasen sind an der Zerstörung von Basalmembranen mit Tumorinvasion und Angiogenese beteiligt.
- Streelizine: Eine breite Palette von Komponenten der extrazellulären Matrix ist aufgeteilt, einschließlich Proteoglykanen, Laminin, Fibronektin und Typ -IV -Kollagen. Dazu gehören MMP-3 (Stromelisin-1), MMP-10 (Stromelziin-2) und MMP-11 (Stromelizin-3). Stromelisines spielen eine Rolle beim Umbau von Stoffen, Entzündungen und Tumorwachstum.
- Membran MMP (MT-MMP): MMP, in der Zellmembran geflinkt. Sie nehmen an der Aktivierung anderer MMP und der Regulation der zellulären Adhäsion und Migration teil.
Die MMP -Aktivität wird auf mehreren Ebenen reguliert:
- Transkription Genov MMP: Die Expression der MMP -Gene wird durch verschiedene Transkriptionsfaktoren als Reaktion auf Reize wie Wachstumsfaktoren, Zytokine, Hormone und mechanische Lasten reguliert.
- Aktivierung von PromMP: MMP wird in Form von inaktiven Profilen (PromMP) synthetisiert. Um das MMP zu aktivieren, ist eine Reflexion des N-Kons einen-Längsschnitts, das von anderen MMP, Plasmin oder anderen Proteasen durchgeführt werden kann, erforderlich.
- MMP -Inhibitoren: Die MMP -Aktivität wird durch endogene Inhibitoren reguliert, die als Stoffinhibitoren von Metalloproteinase (TIMP) bezeichnet werden. TIMP binden an die aktive Mitte des MMP und blockieren ihre enzymatische Aktivität. Das Gleichgewicht zwischen MMP und TIMP bestimmt den Grad der Zerstörung der extrazellulären Matrix.
Die Aktivität des MMP wird durch verschiedene externe und interne Faktoren beeinflusst: interne Faktoren:
- UV -Strahlung: Ultraviolette (UV) Strahlung ist einer der Hauptfaktoren, die Hautalterung verursachen. UV-Strahlung induziert die Expression von MMP, insbesondere von Kollagenasen von MMP-1, was zur Zerstörung von Kollagen in der Dermis und zur Bildung von Falten führt. UV -Strahlung reduziert auch die Synthese von Kollagen und hemmt die Aktivität des TIMP, wodurch das Ungleichgewicht zwischen der Zerstörung und der Synthese von Kollagen verschärft wird.
- Entzündung: Eine akute und chronische Entzündung induziert die Expression des MMP und reduziert die Expression von TIMP. Entzündliche Zytokine, wie der Faktor der Alphas-Nekrose (FI-α) und Interleukin-1-Beta (IL-1β), stimulieren die Freisetzung von MMP aus verschiedenen Zellen, einschließlich Fibroblasten, Makrophagen und Neutrophilen. Eine chronische Entzündung spielt eine wichtige Rolle bei der Entwicklung von Arthrose, rheumatoider Arthritis und anderen mit der Zerstörung von Kollagen verbundenen Krankheiten.
- Glikation: Die Glykation ist eine nicht -enzymatische Reaktion zwischen Zucker und Proteinen, die zur Bildung der endgültigen Glykationsprodukte (CCGs) führt. CKG akkumulieren in Geweben mit Alter und Krankheiten wie Diabetes. KNO kann mit Kollagen in Verbindung gebracht werden, wodurch es gegen Abbau resistenter wird, aber sie können auch die Expression des MMP induzieren und Entzündungen stimulieren, was zur Zerstörung von Kollagen führt.
- Alter: Mit dem Alter nimmt die Kollagensynthese ab und die Aktivität des MMP nimmt zu. Dies führt zu einer Abnahme des Kollagengehalts in den Geweben und der Verschlechterung ihrer mechanischen Eigenschaften.
- Hormonelle Veränderungen: Eine Abnahme der Östrogenspiegel nach den Wechseljahren ist mit einer Abnahme der Kollagensynthese und einer Zunahme seiner Zerstörung in der Haut verbunden, was zu ihrer Ausdünnung und Bildung von Falten führt.
- Rauchen: Das Rauchen erhöht die Expression des MMP und verringert die Synthese von Kollagen in der Haut und beschleunigt seine Alterung.
Die Hemmung der MMP -Aktivität ist eine vielversprechende Strategie zur Prävention und Behandlung verschiedener Krankheiten, die mit der Zerstörung von Kollagen verbunden sind. Verschiedene MMP -Inhibitoren werden sowohl synthetisch als auch natürlich entwickelt. Einige natürliche Substanzen wie Polyphenole, die in grünen Tee und Trauben enthalten sind, haben eine Anti-MMM-Aktivität und können Kollagen vor der Zerstörung schützen.
Teil 2: “Plant Collagen” – Was ist das wirklich?
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Der Mythos von “Gemüsekollagen”: Warum produzieren keine Pflanzen Kollagen?
Der Begriff “Pflanzenkollagen” findet sich häufig in der Vermarktung von Nahrungsergänzungsmitteln und Kosmetika, aber dies ist in der Tat ein Marketing -Trick. Streng genommen Pflanzen Kollagen nicht produzieren. Kollagen ist ein Protein, das für die Tierwelt spezifisch ist. Pflanzen haben andere strukturelle Proteine, die ähnliche Funktionen ausführen, aber sie sind nicht kollagen in ihrer chemischen Struktur und Aminosäurezusammensetzung.
Wie wir bereits gesagt haben, besteht das Kollagen aus drei Polypeptidketten, die in eine dreifache Spirale verdreht sind, mit einer charakteristischen Wiederholungssequenz von Aminosäuren: Glycin-Xy, wobei x und y am häufigsten ein Müllkippe und Hydroxyprolin sind. Diese Struktur ist einzigartig für Kollagen und ist in Pflanzenproteinen nicht vorhanden. Pflanzen verwenden andere strukturelle Proteine wie Cellulose, Lignin und verschiedene Proteine der Zellwand, um ihre Struktur und Form aufrechtzuerhalten.
Warum wird dann der Begriff “Pflanzenkollagen” verwendet? Normalerweise gehört es zu Substanzen aus Pflanzen, die die Synthese von Kollagen im menschlichen Körper stimulieren oder Eigenschaften aufweisen, die dem Kollagen ähneln. Diese Substanzen können umfassen:
- Aminosäuren: Pflanzen können Aminosäuren enthalten, die für die Synthese von Kollagen wie Glycin, Praolin und Lysin erforderlich sind. Der Gehalt dieser Aminosäuren in Pflanzenquellen kann jedoch für einen signifikanten Einfluss auf die Kollagensynthese nicht ausreichen.
- Vitamine und Mineralien: Pflanzen sind reich an Vitaminen und Mineralien, die Cofaktoren in der Synthese von Kollagen wie Vitamin C, Kupfer, Zink und Silizium sind. Diese Substanzen können wirklich zur Synthese von Kollagen beitragen, aber sie sind kein Kollagen für sich.
- Polisaccharide: Einige Polysaccharide, die aus Pflanzen wie Pektinen und Kaugummi erhalten werden, können feuchtigkeitsspendende und filmbildende Eigenschaften haben, was der Haut ein Gefühl der Glätte und Elastizität verleiht. Dies kann die Illusion des “Kollageneffekts” erzeugen.
- Phytochemische Substanzen: Einige Pflanzenextrakte enthalten Phytochemikalien, die angeblich durch Kollagensynthese stimuliert werden oder ihre Zerstörung hemmen. Die wissenschaftlichen Nachweise für die Wirksamkeit dieser Substanzen sind jedoch häufig begrenzt und erfordern weitere Untersuchungen.
Daher ist der Begriff “Pflanzenkollagen” ein Marketingname für Pflanzensubstanzen, der sich indirekt auf die Synthese von Kollagen auswirkt oder einige seiner Eigenschaften nachahmt. Es bedeutet nicht, dass Pflanzen ein echtes Kollagen enthalten, das identisch mit dem in Tiergewebe enthalten ist.
Die Verwendung des Begriffs “Pflanzenkollagen” kann die Verbraucher irreführen und den Eindruck erwecken, dass sie einen vollständigen Ersatz für das Tierkollagen erhalten. Es ist wichtig zu verstehen, dass Pflanzensubstanzen nützlich sein können, um die Gesundheit von Haut und Gelenken aufrechtzuerhalten, aber keine direkte Quelle für Kollagen sind. Um die Synthese von Kollagen im Körper zu stimulieren, ist es notwendig, eine ausreichende Menge an Aminosäuren, Vitaminen und Mineralien zu verwenden und die Haut vor den Auswirkungen von UV -Strahlung und anderen Faktoren zu schützen, die Kollagen zerstören. Pflanzenprodukte können Teil eines gesunden Lebensstils sein, der darauf abzielt, die Synthese von Kollagen aufrechtzuerhalten, sollten jedoch nicht als wundersame Alternative zum Tierkollagen angesehen werden.
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Was enthalten sie wirklich Nahrungsergänzungsmittel mit einem “Pflanzenkollagen”? Liste der Zutaten, Analyse.
Bades, die als “Pflanzenkollagen” beworben wurden, enthalten normalerweise kein Kollagen als solches. Stattdessen enthalten sie eine Kombination von Zutaten, die beansprucht werden, zur Synthese von Kollagen im Körper oder Verbesserung der Gesundheit von Haut, Haaren und Gelenken. Die Zusammensetzung dieser Nahrungsergänzungsmittel kann je nach Hersteller und dem beabsichtigten Zweck des Produkts erheblich variieren.
Hier finden Sie eine Liste der häufigsten Zutaten, die in diätetischen Nahrungsergänzungsmitteln mit einem „Pflanzenkollagen“ sowie einer Analyse ihrer potenziellen Effizienz zu finden sind:
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Aminosäuren:
- Glycine: Eine der wichtigsten Aminosäuren, aus denen Kollagen besteht. Zusätzlicher Glycinverbrauch kann theoretisch zur Synthese von Kollagen beitragen, aber Studien in der Öffentlichkeit zeigen mehrdeutige Ergebnisse. Einige Studien zeigen, dass die Verwendung von Glycin die Schlafqualität verbessern und Entzündungen verringern kann, was indirekt zur Gesundheit von Haut und Gelenken beitragen kann.
- Prolin und Hydroxyprolin: Andere wichtige Aminosäuren, aus denen Kollagen besteht. Hydroxyprolin wird aus einem Prolin unter Beteiligung von Vitamin C gebildet. Der zusätzliche Verbrauch von Hals und Hydroxyprolin kann theoretisch auch zur Synthese von Kollagen beitragen, aber die Beweise sind begrenzt.
- Lysin: Die notwendige Aminosäure, die an der Synthese von Kollagen beteiligt ist, und der Bildung von Querverbindungen. Zusätzlicher Lysinkonsum kann die Wundheilung verbessern und das Immunsystem stärken, das indirekt zur Gesundheit der Haut beitragen kann.
- Alanin, Argyn, Glutamin: Andere Aminosäuren, die in Nahrungsergänzungsmitteln mit “Pflanzenkollagen” vorhanden sein können. Sie spielen verschiedene Rollen im Stoffwechsel und können zur allgemeinen Gesundheit beitragen.
Analyse: Aminosäuren sind Konstruktionsblöcke von Kollagen, und ihr Verbrauch ist für die Synthese von Kollagen erforderlich. Die Wirksamkeit des zusätzlichen Verbrauchs von Aminosäuren als Mittel zur Stimulierung der Synthese von Kollagen hängt jedoch von vielen Faktoren wie Alter, Gesundheit und Ernährung ab. Um einen spürbaren Effekt zu erzielen, können hohe Dosen von Aminosäuren erforderlich sein.
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Vitamine:
- Vitamin C (Ascorbinsäure): Der Schlüsselkaffee für Enzyme verschüttet 4-Hydroxylase und Lyisil-Hydroxylase, die für die Hydroxylierung des Blanus und Lysins im Prozess der Kollagensynthese erforderlich sind. Für die Bildung eines stabilen Kollagens ist ein ausreichender Verbrauch von Vitamin C erforderlich.
- Vitamin E (Tokoferol): Ein Antioxidans, das die Zellen vor Schäden durch freie Radikale schützt. Vitamin E kann dazu beitragen, Kollagen vor Zerstörung zu schützen und die Gesundheit der Haut zu verbessern.
- Vitamin A (Retinol): Er spielt eine wichtige Rolle bei der Regulierung des Zellwachstums und der Differenzierung. Vitamin A kann die Kollagensynthese stimulieren und die Hautstruktur verbessern.
- Biotin (Vitamin B7): Es ist wichtig für die Gesundheit von Haaren, Haut und Nägeln. Biotin kann Haare und Nägel stärken, aber seine Wirkung auf die Synthese von Kollagen wurde nicht nachgewiesen.
Analyse: Vitamine, insbesondere Vitamin C, spielen eine wichtige Rolle bei der Synthese von Kollagen und der Aufrechterhaltung der Hautgesundheit. Der zusätzliche Verbrauch von Vitaminen kann für Menschen mit einem Mangel an diesen Nährstoffen nützlich sein. Hohe Dosen von Vitaminen führen jedoch nicht immer zur Verbesserung der Gesundheit der Haut und können sogar schädlich sein.
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Mineralien:
- Zink: Beteiligt sich an der Regulation der Expression von Kollagengenen und der Aktivität von Enzymen
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